Jean-Luc Vayssière

Entre 1981 et 1990, l'essentiel de l'activité de recherche de Jean-Luc Vayssière au Laboratoire de Biochimie Cellulaire du Collège de France (chaire du Pr François Gros) a porté sur l'étude de la mitochondrie et de la différenciation de la cellule neuronale dans ses aspects fondamentaux et pathologiques.
En 1991, il rejoint le Centre de Génétique Moléculaire (Gif-sur-Yvette) pour étudier les mécanismes de contrôle de la prolifération cellulaire avant de s'intéresser à l'apoptose. En 1999, l'équipe intègre l'Unité "Génome, Cellule et Informatique" devenue le Laboratoire de Génétique et Biologie Cellulaire (UMR UVSQ/EPHE/CNRS) située sur le campus des Sciences à Versailles. Jean-Luc Vayssière est à présent responsable du groupe "Biologie Cellulaire de I'Apoptose" qui comporte deux maîtres de conférences, un Ingénieur de Recherches et deux doctorants. Les thématiques : protéines p53 et Rb dans le contrôle du devenir cellulaire (survie, prolifération, apoptose). Ils ont montré que p53 peut activer deux voies de signalisation de l'apoptose. La première met en jeu l'activation transcriptionnelle de cibles dont les produits initient une voie mitochondriale inhibée par Bcl-2. La seconde, impliquant une répression transcriptionnelle, induit une mort massive qui n'est pas inhibée par Bcl-2 et qui peut être indépendante des caspases. La protéine Rb joue un rôle crucial dans le devenir des cellules. La forme normale de Rb favorise l'activité répressive de p53 tandis qu'une forme clivée de Rb, générée par la caspase-9, permet la survie des cellules. Plus récemment ils ont mis en évidence un rôle de la mitochondrie dans le contrôle de l'activité de p53 et Rb. En effet, p53 apparaît localisée au niveau mitochondrial – en interaction avec l’ATPsynthase – dans les conditions normales, et son activation s'accompagne d'une relocalisation nucléaire, quel que soit le devenir – arrêt de prolifération ou apoptose – de la cellule. Une localisation mitochondriale de Rb est par contre corrélée à l'existence de caspase capable de favoriser la résistance à l’apoptose induite par p53. La mitochondrie pourrait être un site de séquestration de ces deux protéines si l'on considère que leur activité dépend d'une localisation nucléaire. Toutefois, l'on ne peut exclure l'hypothèse d'une action spécifique de ces protéines à la mitochondrie.
Ces travaux ont donné lieu à 42 publications dans des revues internationales, plusieurs chapitres d'ouvrages et des contrats de financement réguliers.